Todo lo que sigue trata de Aod 9604. Mantenemos un lenguaje claro, nos apoyamos en la literatura y separamos lo bien documentado de lo que sigue abierto.
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La Spindlin 1, también conocida como SPIN1, es una proteína cuya estructura permite la unión de alta afinidad con histonas que metilan el ADN. Esta elevada capacidad de unión la convierte en un control epigenético de la célula, capaz de dirigir algunas vías de señalización y expresión génica. Estudios recientes relacionan diferentes tumores comunes en humanos a la elevada expresión de SPIN1, debido a que esta proteína promueve la proliferación celular, incrementa la resistencia a químicos y radiación y por ende aumenta las probabilidades de metástasis. La identificación de esta proteína se dio por primera vez en oocitos de ratón y en su formación embrionaria. Esta forma parte del desarrollo embrionario de los ratones, ya que se localiza en el núcleo celular durante la interfase y promueve la expresión de ciertos genes, como rRNA.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Estructura === SPIN1 es una proteína codificada por el gen SPIN1, encontrado en el cromosoma 9 (humano) en la posición 9q22.1–22.3. La estructura tridimensional de SPIN1 se diferencia en 2 fragmentos: el extremo N-terminal que no está estructurado y el resto de la proteína que está plegada para formar 3 dominios tudor en tándem. Cada dominio tudor supone una repetición de Spin/Ssty (consta de unos 50 aminoácidos). Se ha demostrado que la combinación de estos dominios tiende a formar un homodímero. Además, también se combinan tres dominios tudor para formar una estructura triangular que permite a la proteína reconocer modificaciones postraduccionales en las histonas, como por ejemplo la metilación.
Fuentes: es.wikipedia.org
En cada dominio se encuentran dos iones fosfatos enlazados mediante puentes de hidrógeno con Thr95 y otros residuos. Esta interacción estabiliza la estructura en forma de bucle creada entre el dominio I y el dominio II. Esta estabilidad estructural es esencial para la regulación del ciclo celular por parte de SPIN1. Por otra parte, el extremo N-terminal no está estructurado y contiene una NoLS que controla la localización nuclear de la proteína. Estudios recientes han demostrado que posiblemente la localización de esta proteína en el nucléolo está facilitada por el transportador B23.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Unión con histonas === Las repeticiones tudor se unen a las partes H3K4me3 y H3R8me2a de la histona H3. H3K4me3 está trimetilada en la lisina 4 (Lys-4) mientras que H3R8me2a está dimetilada asimétricamente en la arginina 8 (Arg-8). SPIN1 reconoce este patrón de metilación en la histona 3 y actúa como un activador de la vía Wnt/β-cat, PI3K/AKT y RET. Asimismo, las interacciones entre los diferentes dominios tudor de SPIN1 le confieren una gran afinidad a H3K4me3, lo que causa la facilitación de la transcripción de genes de rRNA.
Fuentes: es.wikipedia.org
Aod 9604 se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Aod 9604 se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Aod 9604)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Aod 9604)